Il fegato è uno dei principali organi del corpo umano. L'interazione con l'ambiente esterno è fornita con la partecipazione del sistema nervoso, dell'apparato respiratorio, del tratto gastrointestinale, del sistema cardiovascolare, del sistema endocrino e del sistema di organi di movimento.
Una varietà di processi che si verificano all'interno del corpo, è dovuta al metabolismo o al metabolismo. Di particolare importanza nel garantire il funzionamento del corpo sono i sistemi nervoso, endocrino, vascolare e digestivo. Nel sistema digestivo, il fegato occupa una delle posizioni principali, fungendo da centro per l'elaborazione chimica, la formazione (sintesi) di nuove sostanze, un centro per neutralizzare sostanze tossiche (nocive) e un organo endocrino.
Il fegato è coinvolto nei processi di sintesi e decomposizione delle sostanze, nelle interconversioni di una sostanza in un'altra, nello scambio delle principali componenti del corpo, cioè nel metabolismo delle proteine, dei grassi e dei carboidrati (zuccheri), ed è anche un organo endocrino-attivo. Notiamo in particolare che nella disintegrazione del fegato, nella sintesi e deposizione (deposito) di carboidrati e grassi, nella scomposizione proteica dell'ammoniaca, nella sintesi dell'eme (base per l'emoglobina), nella sintesi di numerose proteine del sangue e nel metabolismo intensivo degli amminoacidi.
I componenti alimentari preparati nelle precedenti fasi di lavorazione vengono assorbiti nel flusso sanguigno e consegnati principalmente al fegato. Vale la pena notare che se le sostanze tossiche entrano nelle componenti alimentari, entrano prima di tutto nel fegato. Il fegato è la più grande pianta di trasformazione chimica primaria nel corpo umano, dove avvengono i processi metabolici che interessano tutto il corpo.
Funzione epatica
1. Le funzioni barriera (protettive) e neutralizzanti consistono nella distruzione di prodotti tossici del metabolismo proteico e di sostanze nocive assorbite nell'intestino.
2. Il fegato è la ghiandola digestiva che produce la bile, che entra nel duodeno attraverso il dotto escretore.
3. Partecipazione a tutti i tipi di metabolismo nel corpo.
Considera il ruolo del fegato nei processi metabolici del corpo.
1. Metabolismo degli aminoacidi (proteine). Sintesi di albumina e parzialmente globuline (proteine del sangue). Tra le sostanze che provengono dal fegato nel sangue, in primo luogo in termini di importanza per il corpo, puoi mettere le proteine. Il fegato è il sito principale della formazione di un numero di proteine del sangue, fornendo una complessa reazione di coagulazione del sangue.
Nel fegato vengono sintetizzate numerose proteine che partecipano ai processi di infiammazione e trasporto di sostanze nel sangue. Ecco perché lo stato del fegato influenza significativamente lo stato del sistema di coagulazione del sangue, la risposta del corpo a qualsiasi effetto, accompagnata da una reazione infiammatoria.
Attraverso la sintesi delle proteine, il fegato partecipa attivamente alle reazioni immunologiche del corpo, che sono la base per proteggere il corpo umano dall'azione di fattori infettivi o altri fattori immunologicamente attivi. Inoltre, il processo di protezione immunologica della mucosa gastrointestinale include il coinvolgimento diretto del fegato.
I complessi proteici con grassi (lipoproteine), carboidrati (glicoproteine) e complessi di trasporto (trasportatori) di alcune sostanze (ad esempio, transferrina - trasportatore di ferro) si formano nel fegato.
Nel fegato, i prodotti di degradazione delle proteine che entrano nell'intestino con il cibo sono usati per sintetizzare nuove proteine di cui il corpo ha bisogno. Questo processo è chiamato transaminazione degli aminoacidi e gli enzimi coinvolti nel metabolismo sono chiamati transaminasi;
2. Partecipazione alla scomposizione delle proteine nei loro prodotti finali, cioè ammoniaca e urea. L'ammoniaca è un prodotto permanente della degradazione delle proteine, allo stesso tempo è tossico per il nervoso. sistemi di sostanze. Il fegato fornisce un processo costante di conversione dell'ammoniaca in una sostanza a bassa tossicità urea, quest'ultima viene escreta dai reni.
Quando la capacità del fegato di neutralizzare l'ammoniaca diminuisce, si verifica l'accumulo nel sangue e nel sistema nervoso, che è accompagnato da disturbi mentali e termina con uno spegnimento completo del sistema nervoso - il coma. Quindi, possiamo tranquillamente affermare che esiste una pronunciata dipendenza dello stato del cervello umano dal lavoro corretto e completo del suo fegato;
3. Scambio lipidico (grasso). I più importanti sono i processi di scissione dei grassi a trigliceridi, la formazione di acidi grassi, glicerolo, colesterolo, acidi biliari, ecc. In questo caso, gli acidi grassi con una catena corta si formano esclusivamente nel fegato. Tali acidi grassi sono necessari per il pieno funzionamento dei muscoli scheletrici e del muscolo cardiaco come fonte per ottenere una percentuale significativa di energia.
Questi stessi acidi sono usati per generare calore nel corpo. Del grasso, il colesterolo è sintetizzato nell'80-90% nel fegato. Da un lato, il colesterolo è una sostanza necessaria per il corpo, d'altra parte, quando il colesterolo è disturbato nel suo trasporto, si deposita nei vasi e provoca lo sviluppo di aterosclerosi. Tutto ciò permette di tracciare la connessione del fegato con lo sviluppo di malattie del sistema vascolare;
4. Metabolismo dei carboidrati. Sintesi e decomposizione del glicogeno, conversione del galattosio e del fruttosio in glucosio, ossidazione del glucosio, ecc.;
5. Partecipazione all'assimilazione, conservazione e formazione di vitamine, in particolare A, D, E e gruppo B;
6. Partecipazione allo scambio di ferro, rame, cobalto e altri oligoelementi necessari per la formazione del sangue;
7. Coinvolgimento del fegato nella rimozione di sostanze tossiche. Le sostanze tossiche (specialmente quelle dall'esterno) sono distribuite e sono distribuite in modo non uniforme in tutto il corpo. Una fase importante della loro neutralizzazione è lo stadio di cambiamento delle loro proprietà (trasformazione). La trasformazione porta alla formazione di composti con capacità meno o più tossiche rispetto alla sostanza tossica ingerita nel corpo.
eliminazione
1. Scambio di bilirubina. La bilirubina è spesso formata dai prodotti di degradazione dell'emoglobina rilasciata dall'invecchiamento dei globuli rossi. Ogni giorno, l'1-1,5% dei globuli rossi viene distrutto nel corpo umano, inoltre, circa il 20% della bilirubina viene prodotta nelle cellule del fegato;
La rottura del metabolismo della bilirubina porta ad un aumento del suo contenuto nel sangue - iperbilirubinemia, che si manifesta con ittero;
2. Partecipazione ai processi di coagulazione del sangue. Nelle cellule del fegato si formano sostanze necessarie per la coagulazione del sangue (protrombina, fibrinogeno), nonché un certo numero di sostanze che rallentano questo processo (eparina, antiplasmina).
Il fegato si trova sotto il diaframma nella parte superiore della cavità addominale a destra e in condizioni normali negli adulti non è palpabile, in quanto è coperto da costole. Ma nei bambini piccoli, può sporgere da sotto le costole. Il fegato ha due lobi: il destro (grande) e il sinistro (più piccolo) ed è coperto da una capsula.
La superficie superiore del fegato è convessa, e quella inferiore - leggermente concava. Sulla superficie inferiore, al centro, ci sono particolari porte del fegato attraverso le quali passano i vasi, i nervi e i dotti biliari. Nell'incavo sotto il lobo destro c'è la cistifellea, che immagazzina la bile, prodotta dalle cellule del fegato, che sono chiamate epatociti. Al giorno, il fegato produce da 500 a 1200 millilitri di bile. La bile si forma continuamente e il suo ingresso nell'intestino è associato all'assunzione di cibo.
bile
La bile è un liquido giallo, costituito da acqua, pigmenti biliari e acidi, colesterolo, sali minerali. Attraverso il dotto biliare comune, è secreto nel duodeno.
Il rilascio di bilirubina dal fegato attraverso la bile assicura la rimozione della bilirubina, che è tossica per l'organismo, risultante dalla costante degradazione naturale dell'emoglobina (la proteina dei globuli rossi) dal sangue. Per violazioni su. In una delle fasi dell'estrazione della bilirubina (nel fegato stesso o nella secrezione biliare lungo i dotti epatici) la bilirubina si accumula nel sangue e nei tessuti, che si manifesta come un colore giallo della pelle e della sclera, cioè nello sviluppo dell'ittero.
Acidi biliari (cholates)
acidi biliari (colato) insieme ad altre sostanze assicurare livello di stato stazionario del metabolismo del colesterolo e la sua escrezione nella bile, il colesterolo bile è in forma disciolta, piuttosto, è racchiuso in minuscole particelle, che forniscono l'escrezione di colesterolo. La perturbazione del metabolismo degli acidi biliari e di altri componenti che assicurano l'eliminazione del colesterolo è accompagnata dalla precipitazione dei cristalli di colesterolo nella bile e dalla formazione di calcoli biliari.
Nel mantenere uno scambio stabile di acidi biliari è coinvolto non solo il fegato, ma anche l'intestino. Nelle parti giuste dell'intestino crasso, i colati vengono riassorbiti nel sangue, il che garantisce la circolazione degli acidi biliari nel corpo umano. Il serbatoio principale della bile è la cistifellea.
cistifellea
Quando violazioni delle sue funzioni sono anche contrassegnate violazioni nella secrezione di bile e acidi biliari, che è un altro fattore che contribuisce alla formazione di calcoli biliari. Allo stesso tempo, le sostanze della bile sono necessarie per la completa digestione dei grassi e delle vitamine liposolubili.
Con una mancanza prolungata di acidi biliari e alcune altre sostanze della bile, si forma una mancanza di vitamine (ipovitaminosi). Eccessivo accumulo di acidi biliari nel sangue in violazione della loro escrezione con la bile è accompagnato da prurito doloroso della pelle e cambiamenti nella frequenza cardiaca.
Una caratteristica del fegato è che riceve il sangue venoso dagli organi addominali (stomaco, pancreas, intestino, ecc. D.), che, agendo attraverso la vena porta, senza parti di sostanze nocive da parte delle cellule del fegato e nella vena cava inferiore estendentesi a cuore. Tutti gli altri organi del corpo umano ricevono solo sangue arterioso e donano.
L'articolo utilizza materiali provenienti da fonti aperte: Autore: Trofimov S. - Libro: "Malattie del fegato"
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Fegato: metabolismo degli aminoacidi e disordini metabolici
Il fegato è il principale luogo di scambio di aminoacidi. Per la sintesi proteica vengono utilizzati gli aminoacidi che si formano durante il metabolismo delle proteine endogene (principalmente muscolari) e alimentari, nonché sintetizzate nel fegato stesso. La maggior parte degli amminoacidi che entrano nel fegato attraverso la vena porta sono metabolizzati in urea (ad eccezione degli aminoacidi ramificati leucina, isoleucina e valina). Alcuni aminoacidi (ad esempio alanina) in forma libera tornano al sangue. Infine, gli aminoacidi sono usati per sintetizzare le proteine intracellulari degli epatociti, proteine del siero del latte e sostanze come glutatione, glutammina, taurina, carnosina e creatinina. La violazione del metabolismo degli amminoacidi può portare a cambiamenti nelle loro concentrazioni sieriche. Allo stesso tempo, aumenta il livello di amminoacidi aromatici e metionina metabolizzati nel fegato e gli amminoacidi ramificati utilizzati dai muscoli scheletrici rimangono normali o diminuiscono.
Si ritiene che una violazione del rapporto di questi aminoacidi abbia un ruolo nella patogenesi dell'encefalopatia epatica, ma ciò non è stato dimostrato.
Gli aminoacidi sono distrutti nel fegato da transaminazione e reazioni di deaminazione ossidativa. Quando la deaminazione ossidativa degli amminoacidi formava chetoacidi e ammoniaca. Queste reazioni sono catalizzate da L-amminoacido ossidasi. Tuttavia, negli esseri umani, l'attività di questo enzima è bassa, e quindi la via principale per la rottura degli aminoacidi è la seguente: in primo luogo, avviene la transaminazione - il trasferimento di un amminoacido da un amminoacido ad acido alfa-chetoglutarico per formare il corrispondente acido alfa cheto e acido glutammico - e quindi la deaminazione ossidativa dell'acido glutammico. La transaminazione è catalizzata da aminotransferasi (transaminasi). Questi enzimi si trovano in grandi quantità nel fegato; si trovano anche nei reni, nei muscoli, nel cuore, nei polmoni e nel sistema nervoso centrale. L'ASAT più studiato. La sua attività sierica aumenta in varie malattie del fegato (ad esempio, nell'epatite virale acuta e indotta da farmaci). La deaminazione ossidativa dell'acido glutammico è catalizzata dal glutammato deidrogenasi. Gli alfa-cheto acidi derivanti dalla transaminazione possono entrare nel ciclo di Krebs, partecipare al metabolismo dei carboidrati e dei lipidi. Inoltre, molti aminoacidi sono sintetizzati nel fegato utilizzando la transaminazione, ad eccezione degli aminoacidi essenziali.
La rottura di alcuni aminoacidi segue un percorso diverso: ad esempio, la glicina viene deaminata con glicina ossidasi. In caso di grave danno epatico (ad esempio, necrosi epatica estesa), il metabolismo degli amminoacidi viene disturbato, il loro sangue in forma libera aumenta e, di conseguenza, si può sviluppare aminoaciduria iperammino-acida.
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Fegato di amminoacidi
Tutti sanno dalle lezioni di chimica che gli aminoacidi sono i "mattoni" per costruire le proteine. Ci sono aminoacidi che il nostro corpo è in grado di sintetizzare in modo indipendente, e ci sono quelli che vengono forniti solo dall'esterno, insieme ai nutrienti. Considera gli amminoacidi (elenco), il loro ruolo nel corpo, da cui i prodotti vengono a noi.
Il ruolo degli aminoacidi
Le nostre cellule hanno costantemente bisogno di aminoacidi. Le proteine alimentari sono scomposte nell'intestino in aminoacidi. Successivamente, gli aminoacidi vengono assorbiti nel flusso sanguigno, dove vengono sintetizzate nuove proteine a seconda del programma genetico e delle esigenze del corpo. Gli amminoacidi essenziali elencati di seguito sono derivati dai prodotti. L'organismo sostituibile si sintetizza in modo indipendente. Oltre al fatto che gli aminoacidi sono componenti strutturali delle proteine, essi sintetizzano anche varie sostanze. Il ruolo degli amminoacidi nel corpo è enorme. Gli amminoacidi non proteogenici e proteinogeni sono precursori di basi azotate, vitamine, ormoni, peptidi, alcaloidi, radiatori e molti altri composti significativi. Ad esempio, la vitamina PP è sintetizzata dal triptofano; ormoni norepinefrina, tiroxina, adrenalina - dalla tirosina. L'acido pantotenico è formato dall'aminoacido valina. La prolina è un protettore di cellule da una varietà di stress, come l'ossidante.
Caratteristiche generali degli amminoacidi
I composti organici ad alto peso molecolare contenenti azoto, che sono creati da residui di amminoacidi, sono collegati da legami peptidici. I polimeri in cui gli aminoacidi agiscono come monomeri sono diversi. La struttura della proteina include centinaia, migliaia di residui di amminoacidi uniti da legami peptidici. La lista di aminoacidi che sono in natura, è abbastanza grande, ne hanno trovati circa trecento. Grazie alla loro capacità di essere incorporati nelle proteine, gli amminoacidi sono suddivisi in proteine ("proteine-producenti", dalle parole "proteine" - proteine, "genesi" - per dare alla luce) e non-proteogeniche. In vivo, la quantità di aminoacidi proteogenici è relativamente piccola, ce ne sono solo una ventina. Oltre a questi venti standard, gli aminoacidi modificati possono essere trovati nelle proteine, sono derivati da amminoacidi ordinari. Non proteogenici comprendono quelli che non fanno parte della proteina. Ci sono α, β e γ. Tutti gli aminoacidi proteici sono α-amminoacidi, hanno una caratteristica strutturale caratteristica che può essere osservata nell'immagine sottostante: la presenza dei gruppi amminici e carbossilici, sono collegati nella posizione α dall'atomo di carbonio. Inoltre, ogni amminoacido ha il suo radicale, che non è identico a tutta la sua struttura, solubilità e carica elettrica.
Tipi di aminoacidi
L'elenco degli aminoacidi è diviso in tre tipi principali, questi includono:
• Aminoacidi essenziali. Sono questi amminoacidi che il corpo non può sintetizzarsi in quantità sufficienti.
• Amminoacidi sostituibili. Questo tipo di organismo può sintetizzare indipendentemente usando altre fonti.
• Amminoacidi condizionatamente essenziali. Il corpo li sintetizza in modo indipendente, ma in quantità insufficienti per i suoi bisogni.
Amminoacidi essenziali Contenuto nei prodotti
Gli amminoacidi essenziali hanno la capacità di ottenere il corpo solo dal cibo o dagli additivi. Le loro funzioni sono semplicemente indispensabili per la formazione di articolazioni sane, capelli belli, muscoli forti. Quali alimenti contengono aminoacidi di questo tipo? La lista è qui sotto:
• fenilalanina - latticini, carne, grano germogliato, avena;
• treonina - latticini, uova, carne;
• lisina - legumi, pesce, pollame, grano germogliato, latticini, arachidi;
• valina - cereali, funghi, latticini, carne;
• metionina - arachidi, verdure, legumi, carne magra, ricotta;
• triptofano - frutta a guscio, latticini, carne di tacchino, semi, uova;
• leucina - latticini, carne, avena, grano germogliato;
• isoleucina - pollame, formaggio, pesce, grano germogliato, semi, noci;
• Istidina - grano germogliato, latticini, carne.
Funzioni essenziali di aminoacidi
Tutti questi "mattoni" sono responsabili delle funzioni più importanti del corpo umano. Una persona non pensa al loro numero, ma con la sua mancanza, il lavoro di tutti i sistemi inizia a peggiorare immediatamente.
La formula chimica della leucina ha il seguente - HO₂CCH (NH₂) CH₂CH (CH₃). Nel corpo umano, questo amminoacido non è sintetizzato. Incluso nella composizione delle proteine naturali. Utilizzato nel trattamento dell'anemia, malattia del fegato. La leucina (formula - HO₂CCH (NH₂) CH₂CH (CH₃)) per il corpo al giorno è richiesta in una quantità da 4 a 6 grammi. Questo amminoacido è un componente di molti integratori alimentari. Come additivo alimentare, è codificato con E641 (esaltatore di sapidità). La leucina controlla il livello di glucosio nel sangue e leucociti, con il loro aumento, attiva il sistema immunitario per eliminare l'infiammazione. Questo amminoacido svolge un ruolo importante nella formazione dei muscoli, nella fusione delle ossa, nella cicatrizzazione delle ferite e anche nel metabolismo.
L'amminoacido istidina è un elemento importante nel periodo di crescita, quando si recupera da infortuni e malattie. Migliora la composizione del sangue, la funzione articolare. Aiuta a digerire rame e zinco. Con una mancanza di istidina, l'udito è indebolito e il tessuto muscolare si infiamma.
L'amminoacido isoleucina è coinvolto nella produzione di emoglobina. Aumenta la resistenza, l'energia, controlla i livelli di zucchero nel sangue. Partecipa alla formazione del tessuto muscolare. L'isoleucina riduce gli effetti dei fattori di stress. Con la sua mancanza di sentimenti di ansia, paura, ansia, aumenta la fatica.
Aminoacido valina - una fonte di energia incomparabile, rinnova i muscoli, li sostiene in tono. La valina è importante per la riparazione delle cellule del fegato (ad esempio per l'epatite). Con la mancanza di questo amminoacido, la coordinazione dei movimenti è disturbata e la sensibilità della pelle può anche aumentare.
La metionina è un amminoacido essenziale per il fegato e il sistema digestivo. Contiene zolfo, che aiuta a prevenire le malattie delle unghie e della pelle, aiuta nella crescita dei capelli. La metionina combatte la tossicosi nelle donne in gravidanza. Quando è carente nel corpo, l'emoglobina diminuisce e il grasso si accumula nelle cellule del fegato.
Lisina - questo amminoacido è un assistente nell'assorbimento del calcio, contribuisce alla formazione e al rafforzamento delle ossa. Migliora la struttura dei capelli, produce collagene. La lisina è un anabolizzante, che consente di costruire massa muscolare. Partecipa alla prevenzione delle malattie virali.
Threonine - migliora l'immunità, migliora il tratto digestivo. Partecipa al processo di creazione di collagene ed elastina. Non consente il deposito di grasso nel fegato. Svolge un ruolo nella formazione dello smalto dei denti.
Il triptofano è il principale rispondente per le nostre emozioni. L'ormone familiare della felicità, la serotonina, è prodotto dal triptofano. Quando è normale, l'umore sale, il sonno si normalizza, i bioritmi vengono ripristinati. Effetto benefico sul lavoro delle arterie e del cuore.
La fenilalanina è coinvolta nella produzione di norepinefrina, che è responsabile della veglia, dell'attività e dell'energia del corpo. Colpisce anche il livello di endorfine - gli ormoni della gioia. La mancanza di fenilalanina può causare depressione.
Amminoacidi sostituibili. prodotti
Questi tipi di aminoacidi sono prodotti nel corpo nel processo del metabolismo. Sono estratti da altre sostanze organiche. Il corpo può automaticamente passare a creare gli amminoacidi necessari. Quali alimenti contengono aminoacidi essenziali? La lista è qui sotto:
• arginina - avena, noci, mais, carne, gelatina, latticini, sesamo, cioccolato;
• alanina - frutti di mare, albume d'uovo, carne, soia, legumi, noci, mais, riso integrale;
• asparagina: pesce, uova, pesce, carne, asparagi, pomodori, noci;
• glicina: fegato, manzo, gelatina, latticini, pesce, uova;
• Prolina - succhi di frutta, latticini, grano, carne, uova;
• taurina - latte, proteine del pesce; prodotto nel corpo dalla vitamina B6;
• glutammina: pesce, carne, legumi, latticini;
• Serin - soia, glutine di grano, carne, latticini, arachidi;
• carnitina - carne e frattaglie, latticini, pesce, carne rossa.
Funzioni di amminoacidi sostituibili
L'acido glutammico, la cui formula chimica è C₅H₉N₁O включена, è incluso nelle proteine negli organismi viventi, è presente in alcune sostanze a basso peso molecolare, nonché in forma consolidata. Un grande ruolo è destinato a partecipare al metabolismo dell'azoto. Responsabile dell'attività cerebrale. L'acido glutammico (formula C₅H₉N₁O₄) durante lo sforzo prolungato entra nel glucosio e aiuta a produrre energia. La glutammina svolge un ruolo importante nel migliorare l'immunità, ripristina i muscoli, crea gli ormoni della crescita e accelera i processi metabolici.
L'alanina è la più importante fonte di energia per il sistema nervoso, il tessuto muscolare e il cervello. Producendo anticorpi, l'alanina rafforza il sistema immunitario, partecipa anche al metabolismo degli acidi organici e degli zuccheri, nel fegato diventa glucosio. Grazie all'alanina, l'equilibrio acido-base viene mantenuto.
L'asparagina appartiene agli amminoacidi sostituibili, il suo compito è di ridurre la formazione di ammoniaca sotto carichi pesanti. Aiuta a resistere alla fatica, converte i carboidrati in energia muscolare. Stimola l'immunità producendo anticorpi e immunoglobuline. L'acido aspartico equilibra i processi che si verificano nel sistema nervoso centrale, previene l'eccessiva inibizione e l'eccessiva eccitazione.
La glicina è un amminoacido che fornisce i processi di formazione delle cellule con l'ossigeno. La glicina è necessaria per normalizzare i livelli di zucchero nel sangue e la pressione sanguigna. Partecipa alla ripartizione dei grassi, nella produzione di ormoni responsabili del sistema immunitario.
La carnitina è un importante agente di trasporto che sposta gli acidi grassi nella matrice mitocondriale. La carnitina è in grado di aumentare l'efficienza degli antiossidanti, ossidare i grassi e favorirne la rimozione dal corpo.
L'ornitina è un produttore di ormoni della crescita. Questo amminoacido è essenziale per il sistema immunitario e il fegato, è coinvolto nella produzione di insulina, nella scomposizione degli acidi grassi, nei processi di formazione delle urine.
Proline - è coinvolto nella produzione di collagene, che è necessario per i tessuti connettivi e le ossa. Supporta e rafforza il muscolo cardiaco.
La serina è un produttore di energia cellulare. Aiuta a conservare il glicogeno muscolare e del fegato. Partecipa al rafforzamento del sistema immunitario, fornendo al contempo anticorpi. Stimola la funzione del sistema nervoso e della memoria.
La taurina ha un effetto benefico sul sistema cardiovascolare. Ti permette di controllare le crisi epilettiche. Svolge un ruolo importante nel monitoraggio del processo di invecchiamento. Riduce la fatica, libera il corpo dai radicali liberi, abbassa il colesterolo e la pressione.
Amminoacidi condizionatamente non essenziali
La cisteina aiuta a eliminare le sostanze tossiche, è coinvolta nella creazione di tessuto muscolare e pelle. La cisteina è un antiossidante naturale, purifica il corpo dalle tossine chimiche. Stimola il lavoro dei globuli bianchi. Contenuto in alimenti come carne, pesce, avena, grano, soia.
L'aminoacido tirosina aiuta a combattere lo stress e l'affaticamento, riduce l'ansia, migliora l'umore e il tono generale. La tirosina ha un effetto antiossidante che ti permette di legare i radicali liberi. Svolge un ruolo importante nel processo del metabolismo. Contenuto in carne e latticini, nel pesce.
L'istidina aiuta a recuperare i tessuti, favorisce la loro crescita. Contenuto in emoglobina. Aiuta a trattare le allergie, l'artrite, l'anemia e le ulcere. Con una carenza di questo amminoacido, l'udito può essere alleviato.
Aminoacidi e proteine
Tutte le proteine sono create da legami peptidici con aminoacidi. Le proteine stesse, o proteine, sono composti altamente molecolari che contengono azoto. Il concetto di "proteina" fu introdotto per la prima volta nel 1838 da Berzelius. La parola deriva dal greco "primario", che significa il posto principale delle proteine in natura. Le proteine danno vita a tutta la vita sulla Terra, dai batteri a un corpo umano complesso. In natura, sono molto più grandi di tutte le altre macromolecole. Proteine - il fondamento della vita. Di peso corporeo, le proteine costituiscono il 20% e se prendi la massa cellulare a secco, allora il 50%. La presenza di un'enorme quantità di proteine è spiegata dall'esistenza di vari amminoacidi. A loro volta, interagiscono e creano con queste molecole polimeriche. La proprietà più straordinaria delle proteine è la loro capacità di creare una propria struttura spaziale. La composizione chimica della proteina contiene costantemente azoto - circa il 16%. Lo sviluppo e la crescita del corpo dipendono completamente dalle funzioni degli aminoacidi proteici. Le proteine non possono essere sostituite da altri elementi. Il loro ruolo nel corpo è estremamente importante.
Funzioni proteiche
La necessità della presenza di proteine è espressa nelle seguenti funzioni essenziali di questi composti:
• Le proteine svolgono un ruolo importante nello sviluppo e nella crescita, essendo il materiale da costruzione per le nuove cellule.
• Le proteine controllano i processi metabolici durante il rilascio di energia. Ad esempio, se il cibo consisteva di carboidrati, allora il tasso metabolico aumenta del 4% e, se derivato dalle proteine, del 30%.
• A causa dell'idrofilia, le proteine regolano il bilancio idrico del corpo.
• Migliorare il sistema immunitario sintetizzando gli anticorpi e, a loro volta, eliminano la minaccia di malattie e infezioni.
La proteina nel corpo è la fonte più importante di energia e materiale da costruzione. È molto importante osservare il menu e mangiare cibi contenenti proteine ogni giorno, ti daranno la necessaria vitalità, forza e protezione. Tutti i prodotti sopra contengono proteine.
Fegato: metabolismo degli aminoacidi e disordini metabolici
Il fegato è il principale luogo di scambio di aminoacidi. Per la sintesi proteica vengono utilizzati gli aminoacidi che si formano durante il metabolismo delle proteine endogene (principalmente muscolari) e alimentari, nonché sintetizzate nel fegato stesso. La maggior parte degli amminoacidi che entrano nel fegato attraverso la vena porta sono metabolizzati in urea (ad eccezione degli aminoacidi ramificati leucina, isoleucina e valina). Alcuni aminoacidi (ad esempio alanina) in forma libera tornano al sangue. Infine, gli aminoacidi sono usati per sintetizzare le proteine intracellulari degli epatociti, proteine del siero del latte e sostanze come glutatione, glutammina, taurina, carnosina e creatinina. La violazione del metabolismo degli amminoacidi può portare a cambiamenti nelle loro concentrazioni sieriche. Allo stesso tempo, aumenta il livello di amminoacidi aromatici e metionina metabolizzati nel fegato e gli amminoacidi ramificati utilizzati dai muscoli scheletrici rimangono normali o diminuiscono.
Si ritiene che una violazione del rapporto di questi aminoacidi abbia un ruolo nella patogenesi dell'encefalopatia epatica, ma ciò non è stato dimostrato.
Gli aminoacidi sono distrutti nel fegato da transaminazione e reazioni di deaminazione ossidativa. Quando la deaminazione ossidativa degli amminoacidi formava chetoacidi e ammoniaca. Queste reazioni sono catalizzate da L-amminoacido ossidasi. Tuttavia, negli esseri umani, l'attività di questo enzima è bassa, e quindi la via principale per la rottura degli aminoacidi è la seguente: in primo luogo, avviene la transaminazione - il trasferimento di un amminoacido da un amminoacido ad acido alfa-chetoglutarico per formare il corrispondente acido alfa cheto e acido glutammico - e quindi la deaminazione ossidativa dell'acido glutammico. La transaminazione è catalizzata da aminotransferasi (transaminasi). Questi enzimi si trovano in grandi quantità nel fegato; si trovano anche nei reni, nei muscoli, nel cuore, nei polmoni e nel sistema nervoso centrale. L'ASAT più studiato. La sua attività sierica aumenta in varie malattie del fegato (ad esempio, nell'epatite virale acuta e indotta da farmaci). La deaminazione ossidativa dell'acido glutammico è catalizzata dal glutammato deidrogenasi. Gli alfa-cheto acidi derivanti dalla transaminazione possono entrare nel ciclo di Krebs, partecipare al metabolismo dei carboidrati e dei lipidi. Inoltre, molti aminoacidi sono sintetizzati nel fegato utilizzando la transaminazione, ad eccezione degli aminoacidi essenziali.
La rottura di alcuni aminoacidi segue un percorso diverso: ad esempio, la glicina viene deaminata con glicina ossidasi. In caso di grave danno epatico (ad esempio, necrosi epatica estesa), il metabolismo degli amminoacidi viene disturbato, il loro sangue in forma libera aumenta e, di conseguenza, si può sviluppare aminoaciduria iperammino-acida.
Biochimica del fegato
Tema: "FEGATO BIOCHEMISTRY"
1. La composizione chimica del fegato: il contenuto di glicogeno, lipidi, proteine, composizione minerale.
2. Il ruolo del fegato nel metabolismo dei carboidrati: mantenimento di una concentrazione di glucosio costante, sintesi del glicogeno e mobilizzazione, gluconeogenesi, i principali modi di conversione del glucosio-6-fosfato, interconversione dei monosaccaridi.
3. Il ruolo del fegato nel metabolismo lipidico: la sintesi di acidi grassi superiori, acilgliceroli, fosfolipidi, colesterolo, corpi chetonici, la sintesi e il metabolismo delle lipoproteine, il concetto di effetto lipotropico e fattori lipotropici.
4. Il ruolo del fegato nel metabolismo proteico: la sintesi di specifiche proteine plasmatiche, la formazione di urea e acido urico, colina, creatina, l'interconversione di chetosaccaridi e amminoacidi.
5. Il metabolismo dell'alcool nel fegato, la degenerazione grassa del fegato con abuso di alcool.
6. Funzione neutralizzante del fegato: fasi (fasi) di neutralizzazione di sostanze tossiche nel fegato.
7. Scambio di bilirubina nel fegato. Cambiamenti nel contenuto dei pigmenti biliari nel sangue, nelle urine e nelle feci in vari tipi di ittero (adepatico, parenchimale, ostruttivo).
8. La composizione chimica della bile e il suo ruolo; fattori che contribuiscono alla formazione di calcoli biliari.
31.1. Funzione epatica
Il fegato è un organo unico nel metabolismo. Ogni cellula epatica contiene diverse migliaia di enzimi che catalizzano le reazioni di numerose vie metaboliche. Pertanto, il fegato svolge nel corpo una serie di funzioni metaboliche. I più importanti di questi sono:
- biosintesi di sostanze che funzionano o sono utilizzate in altri organi. Queste sostanze includono proteine del plasma, glucosio, lipidi, corpi chetonici e molti altri composti;
- biosintesi del prodotto finale del metabolismo dell'azoto nel corpo - urea;
- partecipazione ai processi di digestione - sintesi degli acidi biliari, formazione ed escrezione della bile;
- biotrasformazione (modificazione e coniugazione) di metaboliti endogeni, droghe e veleni;
- escrezione di alcuni prodotti metabolici (pigmenti biliari, colesterolo in eccesso, prodotti di neutralizzazione).
31.2. Il ruolo del fegato nel metabolismo dei carboidrati.
Il ruolo principale del fegato nel metabolismo dei carboidrati è quello di mantenere un livello costante di glucosio nel sangue. Ciò si ottiene regolando il rapporto tra i processi di formazione e l'utilizzo del glucosio nel fegato.
Le cellule epatiche contengono l'enzima glucochinasi, che catalizza la reazione di fosforilazione del glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato. Il glucosio-6-fosfato è un metabolita chiave del metabolismo dei carboidrati; I principali modi della sua trasformazione sono presentati nella Figura 1.
31.2.1. Metodi di utilizzo del glucosio. Dopo aver mangiato una grande quantità di glucosio entra nel fegato attraverso la vena porta. Questo glucosio è usato principalmente per la sintesi del glicogeno (lo schema di reazione è mostrato in Figura 2). Il contenuto di glicogeno nel fegato di una persona sana varia generalmente dal 2 all'8% della massa di questo organo.
La glicolisi e la via del pentoso fosfato dell'ossidazione del glucosio nel fegato servono principalmente come fornitori di metaboliti precursori per la biosintesi di amminoacidi, acidi grassi, glicerolo e nucleotidi. In misura minore, le vie ossidative della conversione del glucosio nel fegato sono fonti di energia per i processi biosintetici.
Figura 1. Le principali vie di conversione del glucosio-6-fosfato nel fegato. I numeri indicano: 1 - fosforilazione del glucosio; 2 - idrolisi di glucosio-6-fosfato; 3 - sintesi del glicogeno; 4 - mobilizzazione del glicogeno; 5 - via del pentoso fosfato; 6 - glicolisi; 7 - gluconeogenesi.
Figura 2. Diagramma delle reazioni di sintesi del glicogeno nel fegato.
Figura 3. Diagramma delle reazioni di mobilizzazione del glicogeno nel fegato.
31.2.2. Modi di formazione di glucosio. In alcune condizioni (con una dieta a basso contenuto di carboidrati a digiuno, uno sforzo fisico prolungato) il fabbisogno di carboidrati del corpo supera la quantità assorbita dal tratto gastrointestinale. In questo caso, la formazione di glucosio viene effettuata utilizzando glucosio-6-fosfatasi, che catalizza l'idrolisi del glucosio-6-fosfato nelle cellule epatiche. Il glicogeno funge da fonte diretta di glucosio-6-fosfato. Lo schema di mobilitazione del glicogeno è presentato in Figura 3.
La mobilitazione del glicogeno fornisce le esigenze del corpo umano per il glucosio durante le prime 12-24 ore di digiuno. In un secondo momento, la gluconeogenesi, una biosintesi da fonti non di carboidrati, diventa la principale fonte di glucosio.
I principali substrati per la gluconeogenesi sono il lattato, il glicerolo e gli amminoacidi (ad eccezione della leucina). Questi composti vengono prima convertiti in piruvato o ossalacetato, i principali metaboliti della gluconeogenesi.
La gluconeogenesi è il processo inverso della glicolisi. Allo stesso tempo, le barriere create dalle reazioni irreversibili alla glicolisi vengono superate con l'aiuto di speciali enzimi che catalizzano le reazioni di bypass (vedi Figura 4).
Tra gli altri modi di metabolismo dei carboidrati nel fegato, va notato che il glucosio viene convertito in altri monosaccaridi alimentari - fruttosio e galattosio.
Figura 4. Glicolisi e gluconeogenesi nel fegato.
Enzimi che catalizzano reazioni di glicolisi irreversibili: 1 - glucochinasi; 2 - phosphofructokinase; 3 - piruvato chinasi.
Enzimi che catalizzano le reazioni di bypass della gluconeogenesi: 4-piruvato carbossilasi; 5 - fosfoenolpiruvato carbossichinasi; 6 -fruktozo-1,6-difosfataza; 7 - glucosio-6-fosfatasi.
31.3. Il ruolo del fegato nel metabolismo dei lipidi.
Gli epatociti contengono quasi tutti gli enzimi coinvolti nel metabolismo dei lipidi. Pertanto, le cellule parenchimali del fegato controllano in gran parte il rapporto tra consumo e sintesi lipidica nel corpo. Il catabolismo lipidico nelle cellule epatiche si verifica principalmente nei mitocondri e nei lisosomi, la biosintesi nel citosol e il reticolo endoplasmatico. Il metabolita chiave del metabolismo lipidico nel fegato è l'acetil-CoA, le cui principali modalità di formazione e utilizzo sono mostrate nella Figura 5.
Figura 5. La formazione e l'uso di acetil CoA nel fegato.
31.3.1. Metabolismo degli acidi grassi nel fegato. I grassi alimentari sotto forma di chilomicroni entrano nel fegato attraverso il sistema dell'arteria epatica. Sotto l'azione della lipoproteina lipasi, situata nell'endotelio dei capillari, vengono scomposti in acidi grassi e glicerolo. Gli acidi grassi che penetrano negli epatociti possono subire ossidazione, modificazione (accorciamento o allungamento della catena di carbonio, formazione di doppi legami) e utilizzati per sintetizzare triacilgliceroli e fosfolipidi endogeni.
31.3.2. Sintesi di corpi chetonici. Quando la β-ossidazione degli acidi grassi nei mitocondri del fegato, si forma acetil-CoA, che subisce un'ulteriore ossidazione nel ciclo di Krebs. Se c'è una carenza di ossalacetato nelle cellule del fegato (ad esempio durante il digiuno, il diabete mellito), allora i gruppi acetilici si condensano per formare corpi chetonici (acetoacetato, β-idrossibutirrato, acetone). Queste sostanze possono servire come substrati energetici in altri tessuti del corpo (muscolo scheletrico, miocardio, reni, con fame a lungo termine - il cervello). Il fegato non utilizza corpi chetonici. Con un eccesso di corpi chetonici nel sangue, si sviluppa l'acidosi metabolica. Un diagramma della formazione dei corpi chetonici è mostrato in Figura 6.
Figura 6. Sintesi di corpi chetonici nei mitocondri del fegato.
31.3.3. Istruzione e modi per utilizzare l'acido fosfatidico. Un precursore comune di triacilgliceroli e fosfolipidi nel fegato è l'acido fosfatidico. È sintetizzato da glicerolo-3-fosfato e due acil-CoA - forme attive di acidi grassi (Figura 7). Il glicerolo-3-fosfato può essere formato da dioxyacetone fosfato (metabolita della glicolisi) o da glicerolo libero (un prodotto della lipolisi).
Figura 7. Formazione di acido fosfatidico (schema).
Per la sintesi di fosfolipidi (fosfatidilcolina) da acido fosfatidico, è necessario fornire al cibo una quantità sufficiente di fattori lipotropici (sostanze che impediscono lo sviluppo di degenerazione grassa del fegato). Questi fattori includono colina, metionina, vitamina B 12, acido folico e alcune altre sostanze. I fosfolipidi sono inclusi nei complessi lipoproteici e partecipano al trasporto di lipidi sintetizzati negli epatociti ad altri tessuti e organi. La mancanza di fattori lipotropici (con l'abuso di cibi grassi, alcolismo cronico, diabete) contribuisce al fatto che l'acido fosfatidico viene utilizzato per la sintesi di triacilgliceroli (insolubili in acqua). La violazione della formazione di lipoproteine porta al fatto che un eccesso di TAG si accumula nelle cellule del fegato (degenerazione grassa) e la funzione di questo organo è compromessa. I modi di usare l'acido fosfatidico negli epatociti e il ruolo dei fattori lipotropici sono mostrati nella Figura 8.
Figura 8. L'uso di acido fosfatidico per la sintesi di triacilgliceroli e fosfolipidi. I fattori lipotropici sono indicati da *.
31.3.4. Formazione di colesterolo Il fegato è il sito principale per la sintesi del colesterolo endogeno. Questo composto è necessario per la costruzione delle membrane cellulari, è un precursore degli acidi biliari, degli ormoni steroidei, della vitamina D 3. Le prime due reazioni di sintesi del colesterolo assomigliano alla sintesi di corpi chetonici, ma procedono nel citoplasma dell'epatocita. L'enzima chiave nella sintesi del colesterolo, la beta-idrossi-β-metilglutaril-CoA reduttasi (HMG-CoA reduttasi), è inibito da un eccesso di colesterolo e acidi biliari sulla base del feedback negativo (Figura 9).
Figura 9. Sintesi del colesterolo nel fegato e sua regolazione.
31.3.5. Formazione di lipoproteine Lipoproteine - complessi proteico-lipidici, che comprendono fosfolipidi, triacilgliceroli, colesterolo e suoi esteri, nonché proteine (apoproteine). Le lipoproteine trasportano i lipidi insolubili in acqua ai tessuti. Due classi di lipoproteine si formano negli epatociti - lipoproteine ad alta densità (HDL) e lipoproteine a densità molto bassa (VLDL).
31.4. Il ruolo del fegato nel metabolismo delle proteine.
Il fegato è l'organismo che regola l'assunzione di sostanze azotate nel corpo e la loro escrezione. Nei tessuti periferici, si verificano costantemente reazioni di biosintesi con l'uso di aminoacidi liberi, oppure vengono rilasciati nel sangue durante la scomposizione delle proteine del tessuto. Nonostante questo, il livello di proteine e amminoacidi liberi nel plasma sanguigno rimane costante. Ciò è dovuto al fatto che le cellule del fegato hanno un insieme unico di enzimi che catalizzano reazioni specifiche del metabolismo delle proteine.
31.4.1. Modi per usare gli amminoacidi nel fegato. Dopo l'ingestione di alimenti proteici, una grande quantità di aminoacidi entra nelle cellule del fegato attraverso la vena porta. Questi composti possono subire una serie di trasformazioni nel fegato prima di entrare nella circolazione generale. Queste reazioni includono (Figura 10):
a) l'uso di aminoacidi per la sintesi proteica;
b) transaminazione - il percorso di sintesi di amminoacidi sostituibili; interconnette anche lo scambio di aminoacidi con la gluconeogenesi e la via generale del catabolismo;
c) deamination - la formazione di α-chetoacidi e ammoniaca;
d) sintesi dell'urea - la via della neutralizzazione dell'ammoniaca (vedi lo schema nella sezione "Scambio proteico");
e) sintesi di sostanze non contenenti azoto proteico (colina, creatina, nicotinamide, nucleotidi, ecc.).
Figura 10. Metabolismo degli aminoacidi nel fegato (schema).
31.4.2. Biosintesi delle proteine. Nelle cellule epatiche, sintetizzato molte proteine plasmatiche: (. Ferritina, ceruloplasmina, transcortina, retinolo proteina et al) albumina (circa 12 grammi al giorno), la maggior parte del α- e beta-globuline, comprese proteine di trasporto. Molti fattori di coagulazione del sangue (fibrinogeno, protrombina, proconvertina, proaccelerina, ecc.) Sono anche sintetizzati nel fegato.
31.5. Funzione neutralizzante del fegato.
Composti non polari di varia origine, tra cui sostanze endogene, droghe e veleni, sono neutralizzati nel fegato. Il processo di neutralizzazione delle sostanze comprende due fasi (fasi):
1) modifica di fase - include la reazione di ossidazione, riduzione, idrolisi; per un numero di composti facoltativi;
2) coniugazione di fase - include la reazione dell'interazione di sostanze con acidi glucuronici e solforici, glicina, glutammato, taurina e altri composti.
Più in dettaglio le reazioni di neutralizzazione saranno discusse nella sezione "Biotransformation of xenobiotics".
31.6. Formazione biliare del fegato
La bile è un segreto liquido di colore bruno-giallastro, secreto dalle cellule epatiche (500-700 ml al giorno). La composizione della bile comprende: acidi biliari, colesterolo e suoi esteri, pigmenti biliari, fosfolipidi, proteine, sostanze minerali (Na +, K +, Ca 2+, Сl -) e acqua.
31.6.1. Acidi biliari. Sono prodotti del metabolismo del colesterolo, si formano negli epatociti. Esistono acidi biliari primari (colico, chenodeossicolico) e secondario (deossicolico, litochico). La bile contiene principalmente acidi biliari coniugati con glicina o taurina (ad esempio acido glicocolico, acido taurocolico, ecc.).
Gli acidi biliari sono direttamente coinvolti nella digestione dei grassi nell'intestino:
- avere un effetto emulsionante sui grassi commestibili;
- attivare la lipasi pancreatica;
- promuovere l'assorbimento degli acidi grassi e delle vitamine liposolubili;
- stimolare la peristalsi intestinale.
All'atto di violazione di deflusso di acidi biliari di bile entrano in sangue e urina.
31.6.2. Colesterolo. Il colesterolo in eccesso viene escreto nella bile. Il colesterolo e i suoi esteri sono presenti nella bile come complessi con acidi biliari (complessi choleici). Il rapporto tra acidi biliari e colesterolo (rapporto di coli) non deve essere inferiore a 15. In caso contrario, il colesterolo insolubile in acqua precipita e si deposita sotto forma di calcoli alla cistifellea (malattia del calcoli biliari).
31.6.3. Pigmenti biliari. La bilirubina coniugata (bilirubina mono- e diglucuronide) predomina tra i pigmenti nella bile. Si forma nelle cellule del fegato come risultato dell'interazione della bilirubina libera con l'acido UDP-glucuronico. Questo riduce la tossicità della bilirubina e aumenta la sua solubilità in acqua; inoltre la bilirubina coniugata viene secreta nella bile. Se c'è una violazione del deflusso della bile (ittero ostruttivo), il contenuto di bilirubina diretta nel sangue aumenta significativamente, la bilirubina viene rilevata nelle urine e il contenuto di stercobilina è diminuito nelle feci e nelle urine. Per la diagnosi differenziale dell'ittero, vedi "Scambio di proteine complesse".
31.6.4. Enzimi. Degli enzimi trovati nella bile, la fosfatasi alcalina dovrebbe essere notata per prima. Questo è un enzima escretore sintetizzato nel fegato. In violazione del deflusso della bile, l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue aumenta.
Manuale di farmacista 21
Chimica e tecnologia chimica
Aminoacidi del fegato
Dal fegato, gli aminoacidi sono trasportati dal sangue a vari organi e tessuti. Una parte significativa degli aminoacidi è spesa per la sintesi di proteine di vari organi e tessuti, mentre l'altra parte riguarda la sintesi di ormoni, enzimi e altre sostanze biologicamente importanti. Il resto degli aminoacidi è usato come materiale energetico. Allo stesso tempo dagli aminoacidi prima di tutto [p.223]
Ci è voluto molto tempo per risolvere questo problema. Embden e Knoop hanno scoperto che passando le soluzioni di amminoacidi attraverso il fegato in condizioni, gli amminoacidi vengono convertiti nei corrispondenti chetoacidi e si forma l'ammoniaca. Ciò è stato confermato in esperimenti con sezioni di fegato, reni e intestino. Così, è diventato chiaro che nei tessuti la rottura degli aminoacidi procede in modo ossidativo, secondo l'equazione 11. La formazione di idrossiacidi stabilita in alcuni casi è il risultato della successiva riduzione di chetoacidi. [C.330]
Alcuni amminoacidi che entrano nel fegato sono in ritardo e vengono utilizzati nelle reazioni che avvengono nel fegato, mentre il fegato rilascia nel sangue quegli amminoacidi che sono stati sintetizzati in esso. Gli amminoacidi, che si formano in altri tessuti durante il catabolismo (scissione) delle loro proteine, entrano anche nel sangue. Le proteine e gli amminoacidi non si accumulano sotto forma di depositi di riserva, poiché si accumulano i prodotti del metabolismo dei carboidrati e dei grassi. Ai fini del metabolismo, può essere utilizzato un pool di amminoacidi temporaneo, che si forma con un aumento della concentrazione di aminoacidi dovuto ai processi di assorbimento, sintesi e formazione durante la digestione delle proteine. Questo pool di aminoacidi è disponibile per tutti i tessuti e può essere utilizzato nella sintesi di proteine del tessuto di nuova formazione, proteine del sangue, ormoni, enzimi e sostanze azotate non proteiche, come la creatina e il glutatione. La relazione tra il fondo di aminoacidi e il metabolismo proteico può essere rappresentata in termini generali nella forma dello schema seguente [c.378]
La prima teoria scientifica della sintesi dell'urea fu proposta alla fine del secolo scorso. La teoria si basa sugli esperimenti di M. V. Nentsky e I. P. Pavlov con l'introduzione di aminoacidi in un fegato isolato e la rilevazione di urea nel fluido che scorre da esso. Il processo di sintesi era rappresentato dall'interazione dell'ammoniaca con l'acido carbonico [p.258]
Nel fegato, si verifica la sintesi delle proteine che entrano nel plasma sanguigno. Poiché le proteine del siero sono consumate, apparentemente, senza previa suddivisione in amminoacidi da parte dei tessuti del corpo (p.432), si può concludere che il fegato svolge un ruolo importante nei processi di biosintesi delle proteine. Questo è anche supportato da dati che dimostrano che durante la digestione delle proteine alimentari, il contenuto di aminoacidi nel fegato aumenta drammaticamente. Una certa quantità di amminoacidi che entrano nel fegato viene utilizzata per la sintesi proteica. [C.486]
Sintesi enzimatica Aumentare la concentrazione di gluconeogenesi (fegato) degli amminoacidi nel sangue [c.403]
Dopo aver mangiato qualsiasi proteina, gli enzimi chiamati proteasi rompono i legami peptidici. Si verifica nello stomaco e nell'intestino tenue. Gli amminoacidi liberi sono trasportati dal flusso sanguigno prima al fegato e poi a tutte le cellule. Lì, nuove proteine sono sintetizzate da loro che il corpo ha bisogno. Se il corpo ha ricevuto più proteine del necessario, o il corpo ha bisogno di bruciare proteine a causa della mancanza di carboidrati, allora queste reazioni aminoacidiche si verificano nel fegato: qui l'azoto degli amminoacidi forma l'urea, che viene espulsa dal corpo attraverso l'urina. Questo è il motivo per cui la dieta proteica apporta un carico aggiuntivo al fegato e ai reni. Il resto della molecola di amminoacido viene trasformato in glucosio e ossidato o convertito in depositi di grasso. [C.262]
C'è stato un completo recupero dei cambiamenti trovati dagli effetti di una bassa concentrazione Violazione dell'attività riflessa condizionata, perdita di un riflesso naturale al tipo e all'odore del cibo, violazione delle connessioni interneuronali nella corteccia cerebrale., ridotta attività riflessa condizionata, acido ippurico nelle urine - proteina nelle urine - b, aminoacidi nelle urine - b, contenuto di gruppi H nel siero del sangue - b, cambiamenti morfologici - b Non completamente recuperato cambiamenti morfologici nel sistema nervoso centrale e nel fegato [c.173]
In molti casi con danni al fegato, non è chiaro se sia un effetto diretto del bromobenzene sul fegato o risultati di intossicazione dovuti alla deficienza relativa degli amminoacidi contenenti zolfo. [C.192]
Tra i derivati dell'acido nicotinico, l'ammide dell'acido nicotinico ha un'importanza fisiologica significativa. Lievito, frumento e crusca di riso, funghi e fegato sono i più ricchi di acido nicotinico. Il valore della vitamina PP per il bestiame è aumentato con l'aumento dell'uso di mais, che contiene quantità insufficienti di acido nicotinico e il triptofano aminoacido. L'arricchimento delle razioni di mais con acido nicotinico contribuisce ad un migliore assorbimento dei mangimi e un aumento di 15- [c.185]
Naib, studiò le B-esterasi. Sono ampiamente distribuiti nei tessuti di animali e piante, cap. arr. nei microsomi hanno molte forme. K. dal fegato del toro (Mm. 164 mila) è costituito da 6 subunità, dal fegato del maiale (mol. M. 168 mila) - su 4. L'ultimo enzima si dissocia in dimeri cataliticamente attivi. B-esterasi contengono un residuo di serina nel centro attivo. La sequenza di residui amminoacidici nella regione in cui si trova, in K. bull-Gly - Glu - -Ser - Ala - Gly (lettere, designazioni, vedi Art. Aminoacidi). La stessa sequenza di residui di amminoacidi o vicino ad essa è anche caratteristica del centro attivo delle proteasi della serina. [C.322]
Un chiaro sintomo del diabete è un'alta concentrazione di glucosio nel sangue, il cui contenuto può raggiungere 8-60 mM. È ovvio che la conclusione del processo di utilizzo del glucosio è causata dal rilascio di glucosio fuori controllo, effettuato sul principio del feedback. Di conseguenza, il processo di gluconeogenesi diventa più intenso, il che a sua volta porta a una maggiore scissione di proteine e amminoacidi. Le riserve di glicogeno nel fegato sono esaurite e nelle urine si forma un eccesso di azoto, risultante dalla rottura delle proteine. L'accumulo di prodotti di degradazione degli acidi grassi porta a un'eccessiva formazione di corpi chetonici (p 515), e un aumento del volume urinario è accompagnato da disidratazione dei tessuti. [C.505]
Alcuni amminoacidi essenziali (amminoacidi contenenti zolfo, tirosina, triptofano, istidina), presenti in quantità eccessive, possono essere tossici e causare ritardo nella crescita e cambiamenti nei tessuti del pancreas, della pelle e del fegato. In alcuni casi, la mortalità del bestiame e del pollame potrebbe persino aumentare. [C.569]
Quando l'amido viene mangiato dagli animali, e in alcuni casi anche la cellulosa viene distrutta, restituendo nuovamente il glucosio originale (+). Quest'ultimo viene trasferito al fegato attraverso il flusso sanguigno e qui viene convertito in glicogeno, o amido animale, se necessario, il glicogeno può essere nuovamente distrutto in (+) - glucosio. (-B) -Il glucosio viene trasportato dal flusso sanguigno al tessuto, dove viene infine ossidato in anidride carbonica e acqua, rilasciando l'energia che era originariamente ottenuta con la luce solare. Una certa quantità di (- -) - glucosio diventa grasso, e alcuni reagiscono con i composti contenenti azoto per formare amminoacidi che, quando combinati tra loro, producono proteine che sono il substrato di tutte le forme di vita a noi note. [C.931]
Revisionato in modo significativo alla luce dei nuovi capitoli di dati sul metabolismo. Data la crescente importanza della biochimica per la medicina, un'attenzione particolare è rivolta alla regolazione e alla patologia del metabolismo di carboidrati, lipidi, proteine e amminoacidi, compresi i disordini metabolici ereditari. Molte domande che non sono sempre date nel corso della chimica biologica (specialmente nei libri di testo sulla chimica biologica, tradotte dall'inglese) sono esposte nel dettaglio. Ciò riguarda, in particolare, le caratteristiche della composizione chimica e dei processi metabolici nella normale e patologia di tessuti specializzati quali sangue, fegato, reni, tessuti nervosi, muscolari e connettivi. [C.11]
La capacità del fegato di neutralizzare il sangue è limitata a. Il sovraccarico di sostanze pericolose potrebbe essere troppo oneroso per lei. Di conseguenza, la funzionalità epatica può essere soppressa, causando problemi nella distribuzione delle molecole necessarie - glucosio e amminoacidi - e nella sintesi di importanti proteine. Un sovraccarico di fegato può anche portare all'accumulo di molecole dannose nelle riserve di grasso corporeo. [C.486]
L'acido piruvico è un prodotto intermedio della scomposizione degli zuccheri in alcool bronsenia (p 121) e, separando l'anidride carbonica, si trasforma ulteriormente in acetaldeide. In un organismo vivente (più precisamente nel fegato), può trasformarsi nel corrispondente aminoacido - alanina [c.329]
SERIE (acido a-amino-p-idrossipropionico) HOCH2CH (NHa) Il COOH è una sostanza cristallina, solubile in acqua, leggermente solubile in alcool, quindi pl. 228 ° C. S. - uno degli amminoacidi naturali più importanti, fa parte di quasi tutte le proteine. Soprattutto un sacco di C. in seta di fibroina e serinina, c'è C. in caseina. La cistina è formata nel fegato da S. [c.223]
Un tentativo di riassumere questo materiale è stato fatto in questo libro, che è la continuazione logica della prima parte, precedentemente pubblicata in un volume separato, e dedicata all'analisi della specificità e degli aspetti cinetici dell'azione degli enzimi su substrati relativamente semplici, come alcoli e aldeidi alifatici e aromatici, derivati dell'acido carbossilico, amminoacidi sostituiti e loro derivati (non superiori a di- o tri-peptidi). L'attenzione principale nella prima parte del libro è stata dedicata alla natura delle interazioni enzima-substrato in aree abbastanza limitate del centro attivo e alle manifestazioni cinetiche di queste interazioni. La prima parte del libro è basata su materiale sperimentale ottenuto nello studio della specificità, cinetica e meccanismi di azione della carbossipeptidasi di zinco e cobalto, chimotripsina e tripsina dal pancreas di un bue, alcool e idronepasici di fegato umano e equino e penicillina amidasi di origine batterica. Il risultato della prima parte del libro è stata la generalizzazione e la formulazione dei principi cinetico-termodinamici della specificità del substrato della catalisi enzimatica. [C.4]
La stragrande maggioranza degli amminoacidi chirali naturali sono in configurazione. Alcuni o-aminoacidi si trovano nelle proteine dei funghi che possiedono attività antibiotica, così come nei muropeptidi delle pareti cellulari dei batteri gram-positivi. Un enzima che catalizza specificamente l'ossidazione degli o-aminoacidi si trova nel fegato degli animali superiori. [C.292]
Met - Asp - Tre - OH (mol. M. 3485 lettere, designazione cm, nell'Acido A-Amino). Per preservare il biolo, l'attività di G. è necessaria l'integrità strutturale della sua molecola. È secreto dalle cellule a-delle isole del pancreas, V-in, come G, è prodotto anche nella mucosa intestinale. G, partecipa alla regolazione del metabolismo dei carboidrati, è fiziol, un antagonista dell'insulina. Migliora la disgregazione e inibisce la sintesi di glicogeno nel fegato, stimola la formazione di glucosio dagli aminoacidi e la secrezione di insulina, causa la disgregazione dei grassi. Quando introdotto nel corpo aumenta i livelli di zucchero nel sangue, [p.139]
Nel 1932 Krebs e Henseleite [33c] suggerirono che nelle sezioni del fegato l'urea si forma durante un processo ciclico in cui l'ornitina diventa prima in citrullina e poi in arginina. La decomposizione idrolitica dell'arginina porta alla formazione di urea e alla rigenerazione dell'ornitina (Figura 14-4, sotto). Successivi esperimenti confermarono pienamente questa ipotesi. Cercheremo di tracciare l'intero percorso degli aminoacidi in eccesso rimossi dall'azoto nel fegato. Trans-aminasi (stadio a, fig. 14-4, centro destra) trasferiscono l'azoto in a-chetoglutarato, convertendo quest'ultimo in glutammato. Poiché l'urea contiene due atomi di azoto, devono essere utilizzati i gruppi amminici di due molecole di glutammato. Una di queste molecole viene direttamente deaminata dal glutammato deidrogenasi per formare ammoniaca (stadio b). Questa ammoniaca è attaccata al bicarbonato (stadio b), formando carbamoil fosfato, il cui gruppo carbamoilico viene trasferito ulteriormente all'ornitina con la formazione di citrullina (stadio g). L'azoto della seconda molecola di glutammato viene trasferito per transaminazione all'ossaloacetato (reazione d) con la sua conversione in aspartato. Come risultato della reazione con la citrullina, la molecola di aspartato è completamente incorporata nella composizione di arginina succinato (reazione e). Come risultato di una semplice reazione di eliminazione, la catena di 4-carbonio di arginina succinato viene convertita in fumarato (stadio g) quando l'arginina si forma come prodotto di eliminazione. Infine, l'idrolisi dell'arginina (stadio h) produce urea e rigenera l'ornitina. [C.96]
I. f. utilizzato nella produzione di b-amminoacidi, 6-aminopenicillan, da cui si riceve un semi-sintetico. penicilline, nella sintesi del prednisolone, per la rimozione del lattosio dal cibo usato dai pazienti con deficit di lattasi, nella produzione di elettrodi enzimatici per la determinazione rapida di urea, glucosio, ecc., per creare macchine per arti, reni e arti, fegato, per rimuovere le endotossine si formano nel processo di guarigione di ferite e ustioni nel trattamento della neoplasia oncologica. malattie, ecc. Grande importanza acquisita in clinica. e laboratorio. per praticare i metodi immunofermentali dell'analisi, anche in to-rykh vengono usati I. f. [C.216]
Il catabolismo proteico in tutti gli organismi inizia con la loro scissione mediante legame proteolitico dei legami peptidici. enzimi. Nel tratto gastrointestinale degli animali, le proteine vengono idrolizzate da tripsina, chimotripsina, pepsina e altri poliziotti fino a quando non sono libere. gli amminoacidi, to-rye sono assorbiti dalle pareti intestinali e entrano nel flusso sanguigno. Alcuni amminoacidi subiscono la deaminazione degli oxoacidi, che subiscono ulteriori scissioni, l'altra parte viene utilizzata dal fegato o dai tessuti del corpo per la biosintesi delle proteine. Nei mammiferi, l'ammoniaca si allontana dagli amminoacidi. in ornithine x ukle in urea. Questo processo viene eseguito nel fegato. L'urea risultante, insieme ad altri prodotti r-riimy O. espulso dal flusso sanguigno dai reni. [C.315]
KN formata nei muscoli (come risultato della rottura dell'amminoacido, della deaminazione dell'adenosina monofosfato, ecc.) Entra nella pzione con acido 1-ossoglutarico per formare la glutammina, a seguito della transaminazione con un taglio (con la partecipazione del piruvato), si forma l'alanina. Quest'ultima entra nel fegato, dove, a seguito della transaminazione con la partecipazione dell'acido 1-ossoglutarico, si forma l'acido glutammico. [C.409]
La vitamina B 2 regola il metabolismo dei carboidrati e dei lipidi, partecipa al metabolismo degli aminoacidi essenziali, delle basi puriniche e pirimidiniche, stimola la formazione dei precursori dell'emoglobina nel midollo osseo ed è utilizzata in medicina per il trattamento dell'anemia maligna, malattia da radiazioni, epatopatia, polineurite, ecc. l'alimentazione contribuisce a una più completa digestione delle proteine vegetali e aumenta la produttività degli animali da allevamento del 10-15%. [C.54]
Lo zolfo è un elemento necessario nel corpo umano. È contenuto nell'epidermide, nei muscoli, nel pancreas, nei capelli. Lo zolfo è un componente di alcuni amminoacidi e peptidi (cisteina, glutatione), che partecipano ai processi di respirazione dei tessuti e catalizzano i processi enzimatici. Lo zolfo contribuisce alla deposizione di glicogeno nel fegato e riduce il contenuto di zucchero nel sangue. [C.89]
Di norma, LLA + è coinvolto in reazioni cataboliche e pertanto non è del tutto normale quando LAOP + agisce come agente ossidante in tali reazioni. Tuttavia, nei mammiferi, gli enzimi del ciclo pentoso-fosfato sono specifici per NAOR +. Si presume che ciò sia dovuto alla necessità di IDAS per i processi di biosintesi (capitolo 11, sezione B). Diventa quindi chiaro il funzionamento della via dei pentozofosfati nei tessuti con la biosintesi più attiva (fegato, ghiandola mammaria). È possibile che in questi tessuti i prodotti di Sz del ciclo siano coinvolti nei processi di biosintesi, come mostrato in fig. 9-8, L. Inoltre, il lettore dovrebbe già capire che qualsiasi prodotto da C4 a C può essere rimosso dal ciclo in qualsiasi quantità desiderata senza alcuna interruzione nel funzionamento di questo ciclo. Ad esempio, sappiamo che il prodotto C4 eritrozo-4-fosfato formatosi nella fase intermedia è utilizzato da batteri e piante (ma non da animali) per la sintesi di amminoacidi aromatici. Allo stesso modo, il ribosio-5-fosfato è necessario per la formazione di acidi nucleici e alcuni aminoacidi. [C.343]
Il metabolismo del glucosio negli animali ha due delle caratteristiche più importanti [44]. Il primo è lo stoccaggio del glicogeno, che, se necessario, può essere rapidamente utilizzato come fonte di energia muscolare. Tuttavia, il tasso di glicolisi può essere elevato: l'intero deposito di glicogeno nel muscolo può essere esaurito in soli 20 secondi durante la fermentazione anaerobica o 3,5 minuti nel caso del metabolismo ossidativo [45]. Pertanto, deve esserci un modo per attivare rapidamente la glicolisi e spegnerla dopo che è scomparsa. Allo stesso tempo, dovrebbe essere possibile invertire la conversione del lattato in glucosio o glicogeno (glucosioogenesi). La fornitura di glucogeno contenuto nei muscoli deve essere reintegrata dal glucosio nel sangue. Se la quantità di glucosio proveniente dal cibo o estratta dal glicogeno epatico è insufficiente, allora dovrebbe essere sintetizzata dagli amminoacidi. [C.503]
L'azione dei glucocorticoidi porta infine ad un aumento della quantità di glucosio estratto dal fegato (a causa di un aumento dell'attività della glucosio-6-fosfatasi), ad un aumento della glicemia e del glucosio nel fegato, nonché ad una diminuzione del numero di mucopolisaccaridi sintetizzati. I processi di incorporazione degli aminoacidi derivanti dalla scomposizione delle proteine sono rallentati e la sintesi degli enzimi che catalizzano la disgregazione delle proteine è intensificata. Tra questi enzimi, la tirosina e l'alanina aminotransferasi sono enzimi che avviano la disgregazione degli aminoacidi e, infine, assicurano la formazione di fumarato e piruvato, i precursori del glucosio durante la gluconeogenesi. [C.515]
Amminoacidi tossici Ci sono due aminoacidi che sono tossici per il fegato negli animali: acido a-amino- [-metilamminopropionico e indopicina, contenuti rispettivamente nelle piante y as e indigonasi [68]. [C.342]
Proteina Aminoacido Sal-MGSH Istone (fegato di vitello) Caseina Albumina (siero umano) 7-Gl-Oulin (umano) Pepsina Insulina Collagene [c.41]
I primi sintomi di avitaminosi B comprendono disturbi delle funzioni motorie e secretorie dell'apparato digerente, perdita di appetito, rallentamento della peristalsi (atonia) dell'intestino, nonché cambiamenti mentali, con conseguente perdita di memoria per eventi recenti, tendenza alle allucinazioni, cambiamenti nell'attività del sistema cardiovascolare di dispnea., palpitazioni, dolore nella regione del cuore. Con l'ulteriore sviluppo di beriberi, i sintomi di danno al sistema nervoso periferico (alterazioni degenerative delle terminazioni nervose e dei fasci conduttivi) sono rivelati, che si manifestano in disturbi di sensibilità, formicolio, intorpidimento e dolore lungo i nervi. Queste lesioni culminano in contratture, atrofia e paralisi degli arti inferiori e superiori. Nello stesso periodo, lo sviluppo di insufficienza cardiaca (aumento del ritmo, dolore noioso nel cuore). I disordini biochimici nell'avitaminosi B si manifestano con lo sviluppo di un bilancio azotato negativo, un aumento delle urine con quantità aumentate di amminoacidi e creatina, l'accumulo di a-chetoacidi nel sangue e nei tessuti, così come i pento-zuccheri. Il contenuto di tiamina e TPP nel muscolo cardiaco e nel fegato nei pazienti con beri-beri è 5-6 volte più basso del normale. [C.222]
Con insufficiente secrezione (più precisamente, sintesi insufficiente) di insulina, si sviluppa una malattia specifica - il diabete - (vedi capitolo 10). Oltre ai sintomi clinicamente rilevabili (poliuria, polidipsia e polifagia), il diabete mellito è caratterizzato da una serie di disturbi metabolici specifici. Pertanto, i pazienti sviluppano iperglicemia (un aumento del livello di glucosio nel sangue) e glicosuria (escrezione di glucosio nelle urine, in cui è normalmente assente). I disordini metabolici includono anche una maggiore degradazione del glicogeno nel fegato e nei muscoli, rallentando la biosintesi delle proteine e dei grassi, riducendo il tasso di ossidazione del glucosio nei tessuti, sviluppando un bilancio azotato negativo, aumentando il colesterolo e altri lipidi nel sangue. Nel diabete, la mobilitazione del grasso dal deposito, la sintesi di carboidrati da aminoacidi (gluconeogenesi) e l'eccessiva sintesi di corpi chetonici (chetonuria) sono migliorate. Dopo che l'insulina è stata iniettata nel paziente, tutti questi disturbi, di norma, scompaiono, ma l'effetto dell'ormone è limitato nel tempo, quindi è necessario inserirlo costantemente. Sintomi clinici e disordini metabolici nel diabete mellito possono essere spiegati non solo dalla mancanza di sintesi di insulina. E 'stato ottenuto l'evidenza che nella seconda forma di diabete mellito, il cosiddetto insulino-resistente, ci sono anche difetti molecolari, in particolare, una violazione della struttura dell'insulina o una violazione della conversione enzimatica di proinsulina in insulina. La base dello sviluppo di questa forma di diabete è spesso la perdita della capacità dei recettori delle cellule bersaglio di legarsi alla molecola di insulina, la cui sintesi è violata, o la sintesi del recettore mutante (vedi sotto). [C.269]
Glukokortikovdy ha un effetto diverso sul metabolismo in diversi tessuti. Nei tessuti muscolari, linfatici, connettivi e adiposi, i glucocorticoidi, che mostrano un effetto catabolico, provocano una diminuzione della permeabilità delle membrane cellulari e, di conseguenza, l'inibizione dell'assorbimento di glucosio e amminoacidi nel fegato, hanno l'effetto opposto. Il risultato finale dell'esposizione a glucocorticoidi è lo sviluppo dell'iperglicemia, principalmente dovuto alla gluconeogenesi. [C.277]
È stato dimostrato che la gluconeogenesi può anche essere regolata indirettamente, vale a dire attraverso un cambiamento nell'attività di un enzima che non è direttamente coinvolto nella sintesi del glucosio. Quindi, è stato stabilito che l'enzima della glicolisi della piruvato-chinasi esiste in 2 forme - L e M. Forma L (dal fegato inglese - fegato) predomina in tessuti capaci di gluconeogenesi. Questa forma è inibita dall'eccesso di ATP e alcuni amminoacidi, in particolare l'alanina. La forma M (dalla parola inglese mus le - muscles) non è soggetta a tale regolamento. In condizioni di sufficiente fornitura di energia alla cellula, si verifica l'inibizione della forma L della piruvato chinasi. Come conseguenza dell'inibizione, la glicolisi viene rallentata e vengono create condizioni che favoriscono la gluconeogenesi. [C.343]
Vedere le pagine in cui è indicato il termine amminoacidi epatici: [c.486] [c.112] [c.25] [c.243] [c.249] [c.665] [c.199] [c.349] [c.598] [p.152] [p.553] [p.234] [p.57] [p.598] La composizione aminoacidica di proteine e prodotti alimentari (1949) - [p.371]